Enzimă
Enzimele (din limba greacă - zymosis - ferment) sunt macromolecule de origine proteică cu rol de biocatalizatori, cu ajutorul cărora celulele vii pot înfăptui reacții complexe într-un timp scurt, la temperatura mediului înconjurător.[1] Catalizând reacțiile biochimice din organism, ele au un rol esențial în biosinteza și degradarea substanțelor din materia vie, întâlnindu-se în toate organismele animale, vegetale și în microorganisme, mai fiind denumite din această cauză biocatalizatori. Fără enzime , procesele biochimice s-ar desfășura cu viteze foarte mici.
Cel mai scump lichid din lume este „pirofosfataza“, o enzimă extrasă din plante, folosită pentru medicamente contra gutei (60 milioane euro / litru).[2]
Considerații generaleModificare
Reacțiile chimice ce au loc în organismele vii,în condiții de presiune și temperatură relativ joase și pH bine definit nu se pot realiza, la vitezele apreciabile care le caracterizează, decât admițând intervenția unor catalizatori deosebit de eficienți.Acești catalizatori eficienți sunt produși chiar de organism, sunt de natură proteică și poartă numele de ENZIME (de la grecescul "en zime" = drojdie). Ele se pot defini, deci, drept proteine cu acțiune catalitică; aproape toate moleculele-enzimă, cunoscute până acum, dintre care multe obținute sub formă cristalină (ureaza 1926) au structură proteică. Numărul enzimelor este de ordinul miilor căci, în lumea vie, fiecărei molecule organice existente aici, trebuie să-i corespundă cel puțin o enzimă, care să participe la sinteză și/sau degradarea ei.
Rol în cadrul organismelorModificare
- Descompunerea moleculelor mari;
- Accelerează procesele metabolice;
- Coordonează unele etape ale ciclului metabolic.
Structura enzimelorModificare
Enzimele sunt substanțe de natură proteică. Acestea reprezintă macromolecule, compuse din lanțuri polipeptidice, având o masă moleculară între 10.000 - 1.000.000.
Mecanismul reactieiModificare
Enzima formează cu substratul un produs intermediar reactiv, cu o viață scurtă. Sub această formă intermediară, substratul intrat în reacție suferă modificări electronice sub acțiunea centrilor activi ai enzimei, rezultând produsul de reacție.
Reglarea activității enzimaticeModificare
FactoriModificare
TemperaturaModificare
La creșterea temperaturii crește și activitatea enzimatică. La temperaturi însă prea mari, enzimele încep să se descompună și activitatea enzimatică se micșorează. (69 grade)
pHModificare
Activitatea enzimatică este în strânsă legătură cu pH-ul mediului în care se află. De exemplu, pepsină, o enzimă digestivă, este în condiții optime la pH cuprins între 1,5 - 2,5.
CofactoriiModificare
Combinația dintre enzimă și cofactorul dat (coenzima sau ionul metalic) reprezintă o configurație activă, cu care substratul poate fi mai ușor reacționat.
CoenzimeModificare
Ionii metaliciModificare
Ca și cofactori mai pot fi prezenți ionii anumitor metale, care sunt legați strâns de enzimă. Cei mai răspândiți ioni metalici sunt: ionul bivalent de Zn, ionul bivalent de Fe, ionul bivalent de Co și Mn.
Alți factoriModificare
InhibitoriModificare
Sinteza enzimelorModificare
Cinetica enzimaticăModificare
Cinetica enzimatică reprezintă viteza cu care se desfășoară procesele biochimice din organismul uman. Unele enzime folosesc în activitatea lor catalitică efectul tunel.
Tipuri de enzimeModificare
După reactivitateModificare
- Apoenzimă - enzimă, care devine activă numai la unirea cu anumite substanțe de natură non-proteică;
- Coenzimă sau cofactor - substanță de natură non-proteică, ce-i conferă activitate enzimatică apoenzimei;
- Holoenzimă - macromolecula rezultată în urma unirii coenzimei cu o apoenzima.
După tipul reacției catalizateModificare
NomenclaturaModificare
Nomenclatura enzimelor nu este dificilă. Aceasta se bazează pe 2 factori:
- substratul asupra căruia acționează enzima:
- cum reacționează enzima cu substratul dat.
De exemplu: piruvat decarboxilază - enzima care îndepărtează grupa carboxil de la piruvat.
Boli metaboliceModificare
Sunt numeroase boli metabolice, cauzate de absența unei enzime sau funcționarea proastă a unei enzime în corpul uman.
Vezi șiModificare
ReferințeModificare
- ^ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (). Biochemistry (ed. 5th). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.
- ^ Andreas Rabe (), Ist Druckertinte wirklich die teuerste Flüssigkeit der Welt? (în germană), KarasuTech
