Prion

Prionii sunt agenți infecțioși nonconvenționali de natură proteică, lipsiți de orice tip de acid nucleic, care produc un grup de boli neurodegenerative transmisibile ale animalelor și omului, numite boli prionice (encefalopatii spongiforme transmisibile). Dintre acestea, cea mai cunoscută este encefalopatia spongiformă bovină (boala vacii nebune), dar există forme de encefalopatie spongiformă și la alte specii de animale: scrapia (la ovine și caprine), encefalopatia spongiformă a cervidelor etc. Din categoria bolilor prionice ale omului fac parte: boala Creutzfeldt-Jacob, insomnia fatală familială, boala Kuru, sindromul Alpers (la copil) etc.

Vacuole microscopice caracteristice pe o secţiune dintr-un ţesut afectat de prioni, cu aspect spongiform

Prionii sunt molecule normale de proteină, care devin infecțioase când iau o formă anormală. Ei nu sunt văzuți de sistemul imunitar, prin urmare nu sunt atacați, ei rezistă la temperaturi extreme și la solvenți puternici.

Prionii formează agregate anormale de proteine numite amiloizi, care se acumulează în țesutul infectat și sunt asociate cu deteriorarea țesuturilor și moartea celulelor.^[1] Amiloizii sunt, de asemenea, responsabili pentru câteva alte boli neurodegenerative, cum ar fi boala Alzheimer și boala Parkinson.^[2]^[3] Agregatele prionice sunt stabile, iar această stabilitate structurală înseamnă că prionii sunt rezistenți la denaturare de către agenți chimici și fizici: nu pot fi distruși prin dezinfecție sau gătire obișnuită. Acest lucru face dificilă eliminarea și izolarea acestor particule.

NoteModificare

^ Dobson CM (februarie 2001). „The structural basis of protein folding and its links with human disease”. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 356 (1406): 133–45. doi:10.1098/rstb.2000.0758. PMC 1088418  . PMID 11260793.
^ Golde TE, Borchelt DR, Giasson BI, Lewis J (mai 2013). „Thinking laterally about neurodegenerative proteinopathies”. The Journal of Clinical Investigation. 123 (5): 1847–55. doi:10.1172/JCI66029. PMC 3635732  . PMID 23635781.
^ Irvine GB, El-Agnaf OM, Shankar GM, Walsh DM (2008). „Protein aggregation in the brain: the molecular basis for Alzheimer's and Parkinson's diseases”. Molecular Medicine. 14 (7–8): 451–64. doi:10.2119/2007-00100.Irvine. PMC 2274891  . PMID 18368143.

Legături externeModificare

Pompilia Apostol, Florina Raicu, Gabriela Bordeianu, Ionela Moanță, D. Cimponeriu, L.O. Popa: Etiologia maladiilor prionice, în Progrese în biotehnologie, vol. 2, articolul 8, Universitatea București
Ministerul Agriculturii, Alimentației și Pădurilor : Comunicat de presă din 13 decembrie 2002^[nefuncțională], pe site-ul Guvernului României
Site-ul CDC: Prion diseases
Prionii – ucigașii nevăzuți din creier, 8 iunie 2012, Mihaela Stănescu, Descoperă
Primul tratament împotriva prionilor - „proteinele ucigașe” care distrug creierul, 7 aprilie 2013, Descoperă - sursa

[1] Dobson CM (februarie 2001). „The structural basis of protein folding and its links with human disease”. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 356 (1406): 133–45. doi:10.1098/rstb.2000.0758. PMC 1088418  . PMID 11260793.

[2] Golde TE, Borchelt DR, Giasson BI, Lewis J (mai 2013). „Thinking laterally about neurodegenerative proteinopathies”. The Journal of Clinical Investigation. 123 (5): 1847–55. doi:10.1172/JCI66029. PMC 3635732  . PMID 23635781.

[pmid18368143-3] Irvine GB, El-Agnaf OM, Shankar GM, Walsh DM (2008). „Protein aggregation in the brain: the molecular basis for Alzheimer's and Parkinson's diseases”. Molecular Medicine. 14 (7–8): 451–64. doi:10.2119/2007-00100.Irvine. PMC 2274891  . PMID 18368143.

[1]

[2]

[3]