Flavin adenin dinucleotid

Identificare
Flavin adenin dinucleotid


SMILES CC1=CC2=C(C=C1C)N(C3=NC(=O)NC(=O)C3=N2)CC(C(C(COP(=O)(O)OP(=O)(O)OCC4C(C(C(O4)N5C=NC6=C5N=CN=C6N)O)O)O)O)O^[1]
Număr CAS	146-14-5
ChEMBL	CHEMBL1232653
PubChem CID	643975
Formulă chimică	C₂₇H₃₃N₉O₁₅P₂^[1]
Masă molară	785,157 u.a.m.^[1]
Sunt folosite unitățile SI și condițiile de temperatură și presiune normale dacă nu s-a specificat altfel.
Modifică date / text

Flavin adenin dinucleotidul (FAD) este o coenzimă implicată în variate procese enzimatice din metabolism. Este adesea asociat cu proteine, formând flavoproteine, împreună cu flavin mononucleotidul (FMN).

Proprietăți modificare

FAD poate să se afle în patru stări de oxidare diferite, acestea fiind: flavin-N(5)-oxidul, forma chinonică, forma semichinonică și forma hidrochinonică.^[2] Conversia între diferitele forme redox se face prin acceptarea și donarea de electroni. În forma oxidată, chinonică, FAD acceptă doi electroni și doi protoni, formând forma hidrochinonică, FADH₂. Semichinona (FADH^·) se poate forma fie prin reducerea FAD sau oxidarea ₂, procese care au loc prin acceptarea și respectiv cedarea unui electron și a unui proton. Unele proteine generează și mențin cofactorul flavinic în forma de aminoxid, flavin-N(5)-oxid.^[3]^[4]

Reacția de echilibru dintre FAD și FAD₂ (oxidare, reducere)

Biosinteză modificare

În ficat (preponderent), rinichi și alte tipuri de țesut (mai puțin mucoasa intestinului subțire) are loc formarea de FAD prin legarea AMP (provenit dintr-o moleculă de ATP) de FMN, sub influența FMN-pirofosfatazei și a ionilor de Mg.

Vezi și modificare

Flavin mononucleotid (FMN)
Nicotinamid adenin dinucleotid (NAD)
Nicotinamid adenin dinucleotid fosfat (NADP)

Referințe modificare

^ ^a ^b ^c „Flavin adenin dinucleotid”, flavin adenine dinucleotide (în engleză), PubChem, accesat în 18 noiembrie 2016
^ Teufel, Robin; Agarwal, Vinayak; Moore, Bradley S. (1 aprilie 2016). „Unusual flavoenzyme catalysis in marine bacteria”. Current Opinion in Chemical Biology. 31: 31–39. doi:10.1016/j.cbpa.2016.01.001. ISSN 1879-0402. PMC 4870101  . PMID 26803009.
^ Teufel, R; Miyanaga, A; Michaudel, Q; Stull, F; Louie, G; Noel, JP; Baran, PS; Palfey, B; Moore, BS (28 noiembrie 2013). „Flavin-mediated dual oxidation controls an enzymatic Favorskii-type rearrangement”. Nature. 503 (7477): 552–6. doi:10.1038/nature12643. PMC 3844076  . PMID 24162851.
^ Teufel, Robin; Stull, Frederick; Meehan, Michael J.; Michaudel, Quentin; Dorrestein, Pieter C.; Palfey, Bruce; Moore, Bradley S. (1 iulie 2015). „Biochemical Establishment and Characterization of EncM's Flavin-N5-oxide Cofactor”. Journal of the American Chemical Society. 137 (25): 8078–8085. doi:10.1021/jacs.5b03983. ISSN 1520-5126. PMC 4720136  . PMID 26067765.

[d6c93ce57ec33149242247a27c224072-1] „Flavin adenin dinucleotid”, flavin adenine dinucleotide (în engleză), PubChem, accesat în 18 noiembrie 2016

[2] Teufel, Robin; Agarwal, Vinayak; Moore, Bradley S. (1 aprilie 2016). „Unusual flavoenzyme catalysis in marine bacteria”. Current Opinion in Chemical Biology. 31: 31–39. doi:10.1016/j.cbpa.2016.01.001. ISSN 1879-0402. PMC 4870101  . PMID 26803009.

[:0-3] Teufel, R; Miyanaga, A; Michaudel, Q; Stull, F; Louie, G; Noel, JP; Baran, PS; Palfey, B; Moore, BS (28 noiembrie 2013). „Flavin-mediated dual oxidation controls an enzymatic Favorskii-type rearrangement”. Nature. 503 (7477): 552–6. doi:10.1038/nature12643. PMC 3844076  . PMID 24162851.

[:1-4] Teufel, Robin; Stull, Frederick; Meehan, Michael J.; Michaudel, Quentin; Dorrestein, Pieter C.; Palfey, Bruce; Moore, Bradley S. (1 iulie 2015). „Biochemical Establishment and Characterization of EncM's Flavin-N5-oxide Cofactor”. Journal of the American Chemical Society. 137 (25): 8078–8085. doi:10.1021/jacs.5b03983. ISSN 1520-5126. PMC 4720136  . PMID 26067765.

[1]

[2]

[3]

[4]