Glutamat dehidrogenază
Glutamat dehidrogenaza (GLDH, GDH) (EC 1.4.1.2) este o enzimă din clasa dehidrogenazelor (oxidoreductaze) care catalizează reacția de dezaminare și oxidare a glutamatului la acid alfa-cetoglutaric (sub formă de alfa-cetoglutarat) și amoniac.[1] Este prezentă atât la procariote, cât și la eucariote, aflându-se în mitocondrie. La eucariote, amoniacul produs este utilizat ca substrat în ciclul ureei. De obicei, alfa-cetoglutaratul nu este convertit la glutamat în organismul mamiferelor, deoarece echilibrul reacției catalizate de GDH favorizează producerea de amoniac și alfa-cetoglutarat. La bacterii, amoniacul este asimilat în aminoacizi prin glutamat și aminotransferaze.[2] La plante, reacția este reversibilă, iar formarea unui compus depinde de condițiile de mediu și de stres.[3]
Reacția chimică poate fi reprezentată:
Note
modificare- ^ McKenna MC, Ferreira GC (). „Enzyme Complexes Important for the Glutamate-Glutamine Cycle”. Advances in Neurobiology. 13: 59–98. doi:10.1007/978-3-319-45096-4_4. ISBN 978-3-319-45094-0. PMID 27885627.
- ^ Lightfoot DA, Baron AJ, Wootton JC (mai 1988). „Expression of the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene in the cyanobacterium Synechococcus PCC6301 causes ammonium tolerance”. Plant Molecular Biology. 11 (3): 335–44. doi:10.1007/BF00027390. PMID 24272346.
- ^ Mungur R, Glass AD, Goodenow DB, Lightfoot DA (iunie 2005). „Metabolite fingerprinting in transgenic Nicotiana tabacum altered by the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene”. Journal of Biomedicine & Biotechnology. 2005 (2): 198–214. doi:10.1155/JBB.2005.198
. PMC 1184043 . PMID 16046826.
.svg){kind=small}